埃兹蛋白、根蛋白和膜突蛋白 (ERM) 均具有细胞质膜和肌动蛋白细胞骨架连接者功能，并且参与细胞黏附、胞膜边缘波动和微绒毛形成 (1)。作为非活性细胞溶质单体或二聚体的 ERM 蛋白可发生与分子内或分子间氨基末端和羧基末端结构域的相互作用 (2)。在羧基末端残基（位于 Thr567 位点的埃兹蛋白、Thr564 位点的根蛋白、Thr558 位点的膜突蛋白）的磷酸化会干扰氨基末端和羧基末端连接，也在调节 ERM 蛋白的形成和功能中起到重要作用 (3,4)。细胞骨架重排和致癌基因诱导的转化需要位于 Thr567 位点的埃兹蛋白磷酸化 (5)。生长因子刺激下，埃兹蛋白也会在酪氨酸残基发生磷酸化。在上皮细胞分化期间，埃兹蛋白的 Tyr353 位点的磷酸化可传递生存信号 (6)。