认为真核起始因子 4B (eIF4B) 在翻译起始过程中辅助 eIF4F 复合体。在植物中，已知 eIF4B 与聚腺苷酸结合蛋白相互作用，增加其聚腺苷酸结合活性 (1)。热休克和血清饥饿造成 eIF4B 在多个位点去磷酸化，动力学类似于相应翻译抑制过程的那些动力学，而胰岛素处理后 eIF4B 的磷酸化与观察到的翻译增长充分相关 (2-5)。多种激酶，包括 p70 S6 激酶，可以在体外磷酸化 eIF4B，和至少一个血清诱导性型 eIF4B 磷酸化位点对雷帕霉素和 LY294002 敏感 (6)。最近，将 Ser406 鉴定为受促分裂原调节的新磷酸化位点 (7)，并且该位点的磷酸化取决于 MEK 和 mTOR 活性 (7)。证实这种磷酸化是 eIF4B 翻译活性必需的 (7)。
已证明，p70 S6 激酶在体内可使 eIF4B 在雷帕霉素敏感位点 Ser422 磷酸化，eIF4B 的 Ser422Ala 突变体在体外翻译检测 (7) 中活性减弱。