死亡相关蛋白激酶 (DAPK1) 是一种 Ca²⁺/钙调素调节的丝氨酸/苏氨酸激酶，它参与许多凋亡信号，包括干扰素 γ、肿瘤坏死因子 α、Fas、激活的 c-Myc 以及细胞外基质脱离。除了激酶结构域和钙调素调节区段，DAPK1 还有 8 个锚蛋白重复序列、一个细胞骨架结合域和一个保守的死亡结构域 (1-3)。钙调素调节域的缺失会产生一个结构激活的突变激酶。野生型 DAPK1 的异位表达会诱导 HeLa 细胞死亡。相反，催化性失活突变体的表达则会防止干扰素 γ 诱导细胞死亡 (4)。DAPK1 催化结构域与脊椎动物肌球蛋白轻链激酶 (MLCK) 具有较高的序列相似性，肌球蛋白轻链蛋白产生的 RXX(S/T)X 基序在体外被 DAPK1 磷酸化 (5)。
在慢性淋巴细胞性白血病病例中观察到启动子甲基化产生的 DAPK1 表观遗传表达沉默 (6,7)。