CrkL（39 kDa 接头蛋白）在造血细胞中具有关键调节作用。CrkL 具有一个 SH2 和两个 SH3 结构域，与 CrkII 具有 60% 同源性 (1)。CrkL 的氨基末端 SH3 结构域可结合多种蛋白，如 C3G、SOS、PI3K、c-Abl 和 BCR/Abl。CrkL 的 SH2 结构域可结合至经酪氨酸磷酸化的蛋白，如 Cbl、HEF1、CAS 和桩蛋白 (2,3)。CrkL 参与不同细胞因子和细胞因子启动的多种信号转导级联。Crk 激活的信号转导的生物学结果包括调节细胞黏附、细胞迁移和免疫细胞应答 (4)。CrkL 是慢性髓性白血病中 BCR/Abl 癌蛋白的优势底物并且与 BCR/Abl 和 c-Abl 结合 (5)。CrkL 优势地和组成型地在 CML 中性粒细胞中酪氨酸磷酸化和在正常中性粒细胞中不磷酸化。另外，用细胞因子和激动剂刺激正常中性粒细胞并不诱导这种蛋白质的酪氨酸磷酸化 (6)，这表明它可能是治疗性干预的有用靶或可用作疾病标志物。CrkL 中的 Tyr207 是 BCR/Abl 磷酸化位点 (7)。